Специалисты Американского института физики впервые показали, что самособирающиеся бета-пептиды можно присоединять к различным органическим молекулам.
Подобные материалы – ключевое сырье для биокаркасов, используемых специалистами в биомедицине и производстве тканей, сообщает eurekalert.org. Самособирающиеся пептиды подходят для производства широко спектра структур. Бета-пептиды считаются особенно перспективными в создании более качественных биоматериалов. Эти синтетические молекулы имитируют структуру маленьких белков. При этом они защищены от процессов, разлагающих натуральные пептиды. Новое исследование расширило возможности использования таких структур.
Проект, представленный в APL Bioengineering, показал, что молекулы, вызывающие сложности у биоинженеров, теперь могут использоваться в производстве биоматериалов. Команда протестировала различные соединения, прикрепленные к бета-пептидам и создающие бета-фолдамеры, включая каркас для роста нейронов.
«Мы были удивлены, что очень маленький пептид мог собираться, даже при наличии чего-то в середине, — сказал Марк Дель Борго, автор работы. – Плюс структуры в том, что она полностью зависит от последовательности. Не важно, как пептиды сделаны, они собираются самостоятельно».
Команда исследовала гибкие и жесткие соединительные молекулы в роли заполнителя бета-фолдамеров, сосредоточившись на аргинилглициласпарагиновой кислоте (RGD). Эта последовательность альфа-пептида встречается во внеклеточной матрице и действует как основа для правильного размещения клеток. Используя бета-фолдамеры с RGD в центре, команда смогла создать сеть, на которой была выращена колония нейронов. Опыты показали, то клетки правильно проводят импульсы между собой и делятся информацией.
Для Дель Борго с командой новый материал может означать появление более качественного материала для биокаркасов, помогающих росту нейронов в мозгу после инсульта или травмы. Кроме того, группа планирует проверить на мышах, как такие структуры помогают лечить неврологические дефициты.